LibRar.Org.Ua — Бібліотека українських авторефератів

Загрузка...

Головна Легка промисловість → Наукові основи ресурсоенергозберігаючих технологій формування структури шкіри та хутра в дубильно-оздоблювальних процесах

показників полімерних плівок від концентрації АКЕА, показників шкіри та шкірної тканини хутра при одновісному та сферичному розтягуванні від складу жирувальної емульсії та режиму обробки; показників деформаційних і теплофізичних властивостей волосяного покриву від виду пластифікатора

Таким чином, з метою формування структури шкіри та хутра використано реагенти неорганічного і органічного хімічного складу. Використання комплексу методів дослідження і планування експерименту дозволило розробити композиції реагентів для досліджуваних процесів і розробити оптимальні технології виробництва шкіра та хутра.

В розділі 3 розроблено наукові основи процесів формування структури шкіри та хутра. Для кращого розуміння аспектів фізико-хімічних процесів шкіряно-хутрового виробництва, знання яких необхідно для пошуку та синтезу нових хімічних матеріалів, розробки ефективних технологій, потрібно чітко уявляти структуру такого специфічного біополімеру як колаген шкур тварин – одного із 20 відомих типів колагену. З цією метою в роботі досліджено амінокислотний склад його макромолекул [a1(I)]2a2, в яких a1 і a2 є позначенням різних поліпептидних ланцюгів колагену І-го типу.

На відрізку мікрофібрили колагену з тріадами 8...18 (табл. 3), які починаються з гліцину, можна виділити структурно стабільні й нестабільні ділянки. Стабільні ділянки позначені лініями зліва паралельно макромолекулам. Періодичність розташування таких ділянок відрізняється чіткою закономірністю самозбирання поліпептидних ланцюгів макромолекул при біологічному синтезі колагену. Після гідротермічної деструкції колагену його збирання розпочинається із стабільних ділянок. Зародки нестабільних ділянок виникають в структурно слабких місцях – центрах зосередження позитивних і негативних зарядів бокових радикалів амінокислотних залишків колагену. При цьому амінокислоти колагену справляють стабілізуючий і дестабілізуючий вплив на спіраль. Останній зумовлюється присутністю іонізованих і полярних неіонізованих бокових груп, відсутністю бокових радикалів гліцину. В зв'язку з цим структура колагену в звичайних умовах перебуває в лабільному стані й тому впливом хімічних реагентів на нестабільні ділянки структури можна суттєво змінювати їх стабільність.

Порівняно з колагеном амінокислотний склад кератину шерсті овець містить в 3 рази менше неполярних амінокислот, а також серину при відсутності оксипроліну і в більшій мірі полярних амінокислот. Наявність цистину (9,70) стабілізує білкові макромолекули та структуру кератину утворенням дисульфідних зв'язків. Поряд з цим кератин містить більше порівняно з колагеном залишків дикарбонових амінокислот з врахуванням кислотного гідролізу аспарагіну і глутаміну в 1,4 рази, що зумовлює вищу реакційну здатність. Такі особливості структури кератину визначають підвищену його міцність, стійкість до кислотних обробок та фізико-механічних впливів.

Таким чином, наявність в структурі колагену і кератину функціональних груп кислотного і основного характеру зумовлює потенційну здатність указаних білків до взаємодії з різними реагентами. Для реалізації цієї здатності в певних технологічних умовах необхідно забезпечити доступність активних груп білка відповідним реагентам. Об'єктивна інформація про розміщення амінокислотнихзалишків в поліпептидних ланцюгах дає можливість спрогнозувати варіанти стабілізації структури колагену при взаємодії з реагентами різної природи.

Таблиця 3. Ділянка мікрофібрили з можливими зарядами структури

Номер тріади Номер макромолекули, що містить мікрофібрила Заряд

1 2 3 4 5

8 G G G F F F Q Q Q G G G E E E P'P'P' G G G A A L P'P'P' G G G K K K E E E G G G P P P A A A - 3, + 3 - 3

9 G G G P P P P'P'P' G G G A A P P'P'A G G G P P P S S A G G G S S T K K K G G G P P P R R R + 6

10 G G G E E E P'P'P' G G G N N S K K K' G G G A A A R R R G G G P P P R R R G G G P P P P'P'A + 9

11 G G G E E E P'P'P' G G G D D E T T S G G G E E E R R R G G G E E D T T Q G G G S S P A A S - 12 + 3

12 G G G A A Q S S T G G G A A N K K L G G G F F F P'P'P' G G G P P P A A V G G G S S P P'P'A + 2

13 G G G P P P M M A G G G E E E P'P'P' G G G E E E R R P' G G G R R R P'P'S G G G K K K D D I - 6, + 6 + 2, - 2

14 G G G P P A R R R G G G P P A T T V G G G V V A E E A G G G E E S V V T G G G L L R N N I - 2, + 1 + 3, - 2

15 G G G P P P P'P'P' G G G I I Q Q Q P' G G G P P P P'P'T G G G P P A P'P'S G G G L L Q P'P'P'

16 G G G P P P P'P'P' G G G P P P P'P'P' G G G P P P A A I G G G P P P P'P'P' G G G P P P I I A

17 G G G K K K N N A G G G A A P A A S G G G P P S R R R G G G P P F A A V G G G P'P'A P'P'P' + 3 + 3

18 G G G D D E D D D G G G E E E E E E G G G A A P N N S G G G E E E K K K G G G P P I R R A - 9 - 6, + 5

Примітка. Позначення амінокислот, рекомендовані ІЮПАК: G– гліцин, A– аланін , V– валін, L– лейцин, I– ізолейцин, M– метіонін, F– фенілаланін, D–аспарагінова кислота, E– глутамінова кислота, N– аспарагін, Q– глутамін, K– лізин, R– аргінін, S– серин, T– треонін, P– пролін; введені автором: K'– гідроксилізин, P'– гідроксипролін

Для визначення доступності реагентів до реакційно-здатних груп колагену розраховані міжмолекулярні та міжмікрофібрилярні відстані в його структурі. Показано, що при рівномірному розташуванні мікрофібрил в площині поперечного перерізу фібрила діаметром 100 нм і вологістю 10 % містить 3,7Ч103 макромолекул, відстані між центрами яких відповідають 1,2 нм. Підвищення вмісту вологи в колагені зумовлює збільшення площі поперечного перерізу фібрил при збереженні площі перерізу макромолекул. Так, при незмінній довжині мікрофібрил і вологості 60 % площа перерізу фібрил зросте з 7,85Ч103 нм2 до 31,4Ч103 нм2, при цьому міжмолекулярні проміжки збільшуються до 0,6...0,8 нм, а міжмікрофібрилярні – до 2,74 нм. Елементарні волокна діаметром близько 5 мкм створюються фібрилами діаметрами 50...200 нм, які розташовуються ще паралельно. Різниця розмірів елементарних волокон, що розташовуються в різних напрямках, пов'язана з особливостями біополімерного синтезу. Простір між ними може бути значно розширеним під впливом лужного, кислотно-сольової та механічної обробок.

Від розмірів частинок комплексів хрому, що визначаються ядерністю, залежить глибина їх дифузії в структуру колагену, рівень її стабілізації та ступінь формування. Найменшими комплексними частинками хрому (ІІІ) є диядерні сполуки з розмірами 0,7 нм. Хромові гідроксосульфатокомплекси в нерозчиненому стані є аніонними, в яких кислотні залишки знаходяться у внутрішній сфері, але завдяки різній міцності зв'язків атомів хрому з сульфатогрупами та їх іонами останні легко заміщуються на молекули води, що підтверджується зниженням рН розчинів. На рис. 1 наведено схему перетворення m-сульфато-m-дигідроксо-біс-діаквахром-аніону