LibRar.Org.Ua — Бібліотека українських авторефератів


Головна Легка промисловість → Наукові основи технологічних процесів виробництва шкіри та похідних колагену з позиції термодинаміки

проведенні

фарбувально-жирувальних процесів

Процеси, матеріали Заряд напівфабрикату

знак інтенсивність

Вихідний напівфабрикат негативний чітко виражений

Промивання, додублювання основними маскованими солями хрому негативний чітко виражений

Нейтралізація форміатом та бікарбонатом натрію негативний помірно виражений

Наповнювання органічними дубителями нейтральний -

Додублювання танідами позитивний помірно виражений

Фарбування аніонними барвниками позитивний сильно виражений

Додублювання танідами позитивний сильно виражений

Жирування аніонними жирами позитивний помірно виражений

Обробка хром-білковим препаратом (амкіроз) позитивний слабко виражений

Зміна дзета-потенціалу поверхні напівфабрикату при сорбції аніонних або катіонних жирів відбувається внаслідок солюбілізації вуглеводнів в упорядкованій частині структури колагену дерми, а заряджені частини молекул жирів фіксуються на граничній поверхні. Це відображається в залежності квадрата заряду шкіри і вмісту жиру в розрахунку на білок.

Існуючі технології переробки сировини ВРХ підвищеної маси передбачають такі витрати хімічних матеріалів, що забезпечують випуск готової продукції, яка за якістю не поступається шкірам з опойка або виростка. На практиці необхідні наповненість, еластичність та м'якість готових шкір досягають при великих витратах додублювальних та жирувальних матеріалів (до 10 %). Введення в

білок спочатку жирів, а потім танідів, яким приділяється роль наповнювачів, призводить, як правило, до зменшення міцності шкір, через збільшення неупорядкованої зони колагену. Тому при створенні нових технологій необхідно враховувати ефект солюбілізації та залежності, які описують процеси, що відбуваються на граничній поверхні та у неупорядкованій зоні структури колагену дерми.

Таким чином, впливаючи на граничну поверхню зон структури колагену, можна керувати процесами створення необхідних властивостей шкіри та виходом її по площі.

У розділі 5 розроблені наукові основи одержання похідних колагену із запланованими властивостями.

Процес перетворення колагену дерми на його похідні шляхом виплавлення залежить як від ступеня і характеру розпушення структури дерми, так і від умов виплавлення. Процес виплавлення звичайно проводять при температурі яка вища за температуру зварювання колагену. При цьому в колагені відбувається перехід спірального поліпептидного ланцюга у безладно звернутий клубок. При виплавленні похідних колагену їхні молекули вже не беруть участі у кооперативному русі ланцюгів колагену.

Міру підготовленості колагенвмісної сировини до виплавлення звичайно визначають за показником виплавлення, який характеризує вихід білка в стандартних умовах. З рівняння (22) випливає, що величина М1 може характеризувати підготовленість сировини до виплавлення більшою мірою, ніж величина Вп, особливо при оцінюванні різних способів підготовки сировини. Для визначення М1 необхідно знати не тільки Вп та , а й характер їх взаємозв'язку. Взаємозв'язок цих величин визначається характером взаємозв'язку М2 та , що відрізняється для різних способів підготовки і виплавлення похідних колагену (табл. 9).

В наш час не існує методів визначення М1, тому за кінетичну одиницю колагену у вихідному стані прийняли молекулярну масу тропоколагену – 300 тис. У рівнянні (20) величину М2 позначили як масу молекули виплавленого білка, приведену до середньочислової маси.

Рівняння в табл. 9 можна використовувати для кількісної оцінки коефіцієнта m при дослідженні способів виплавлення білка, припустивши, що ентальпія процесу зварювання колагену відповідає ентальпії процесу виплавлення і дорівнює ?Н = 2000 кал/моль амінокислотних залишків. Скориставшись рівнянням (20), у яке підставили значення М2 з рівняння (31) (для кожного способу виплавлення) з урахуванням того, що R=2 кал/мольград, а температура процесу виплавляння Т = 3680К і прирівнявши отримані залежності до рівняння (29), одержимо значення m для лужно-ферментативного (8,8) та ферментативного (57,3) способів виплавлення. Характер даних, наведених у табл. 9, значною мірою залежить від кількості бічних груп в похідних колагену. Вміст останніх, у свою чергу, залежить від природи реагентів, що використали при підготовці та виплавленні похідних колагену.

Таблиця 9

Вплив способу виплавлення на молекулярну масу білка

Необхідною умовою прояву активності протеолітичного ферменту щодо волокнистої структури колагену є попередня сорбція його на волокні, зумовлена видаленням неколагенових компонентів. Неколагенові компоненти переходять у продукти розпаду вже на початку ферментативної обробки, потім починається сорбція ферменту колагеном. Кількість оксипроліну після 3 та 4 год ферментативної обробки становила відповідно 0,7 і 0,9 % від маси продуктів розпаду, що свідчить про наявність в останніх розчинного колагену.

Виродження білкової фракції, що містить характерний ферментний компонент, а також розчинення колагену відповідають значному посиленню сорбції ферменту колагеном дерми (табл. 10).

Проте, таку ж різницю в зменшенні активності ферменту в розчині до 2 год обробки не можна повною мірою віднести тільки до сорбції ферменту колагеном дерми, тому що одночасно фермент може брати участь в утворенні комплексу з субстратом, фрагментами якого є тілопептиди. При цьому можливе відщеплення тілопептидів, що гальмують вплив ферменту на колаген при Т < Тзв.

Таблиця 10

Кінетика ферментативної обробки голинного спилка протосубтиліном Г 3Х

Тривалість ферментативної обробки, год Зменшення активності ферменту в розчині, % від вихідної активності Вихід із 100 г сировини в розчин ферменту Вміст неколагенових компонентів (у розрахунку на тирозин), % від маси продуктів розпаду Виплавлення білка, % від маси сировини

продуктів розпаду, мг неколагенових компонентів, у розрахунку на тирозин, мг

0,5 0 551 1,510,04 2,75 0,530,01

1,0 8,10,2 1022 1,910,05 1,87 1,340,04

2,0 15,30,5 1133 2,180,05 1,93 1,620,03

3,0 16,70,4 4213 2,450,06 0,58 1,740,05

4,0 24,50,5 4276 2,800,09 0,61 2,400,05

Різке збільшення виплавлення забезпечується тільки за рахунок впливу сорбованого ферменту на колаген дерми при проведенні процесу. Десорбція ферменту промиванням знижує виплавлення та підвищує в'язкість білка. Дослідження показали можливість послідовного двостадійного ферментативного впливу на компоненти дерми: неколагенові при Т < Тзв в умовах підготовки колагенвмісної сировини до виплавлення, колагенові – при Т > Тзв в умовах подальшого виплавлення.

За формулою (22) Вп залежить від ЛЧВ та М1, що, у свою чергу, визначається рухливістю елементів структури колагену до виплавлення білка. Мінімальне значення рухливості виявляється при рН 4,5, що відповідає ізоелектричній точці колагену дерми до виплавлення. Характер цієї залежності пов'язаний із впливом