LibRar.Org.Ua — Бібліотека українських авторефератів


Головна Легка промисловість → Розробка екологічно безпечної технології зоління шкіряної сировини

шерсті

Х1

33,9

2,24

Х1

42,0

2,39

Х2

2,3

1,97

Х2

15,0

2,38

Зоління зі збереженням шерсті

Х1

16,2

1,26

Х1

20,0

2,08

Х2

2,0

1,86

Х2

15,0

2,08

Здійснено пошук оптимальних параметрів . Область знаходження оптимальних параметрів показана в табл. 5. Розрахунки оптимальних значень концентрацій гідроксиду натрію та каоліну показують , що при врахуванні технологічних обмежень на значення, що характеризують якість голини, можливо стійке отримання голини доброї якості.

У розділі 4 наведені результати досліджень змінювань структури дерми при різних способах зоління з використанням: гідроксиду кальцію і сульфіду натрію (вар. 1); гідроксиду натрію (вар.2), гідроксиду натрію з каоліном ( вар. 3), відпрацьованого, регенерованого зольного розчину гідроксиду натрію з каоліном в четвертий раз (вар.4).

Результати досліджень кислотної та лужної ємності колагену свідчать про відсутність значних деструктивних змін у структурі дерми після зоління гідроксидом натрію, через те, що у жодному варіанті обробки не спостерігається порушення співвідношення кислотної та лужної ємності (Ак:Ал), суттєвого підвищення лужної ємності.

Дані ІЧ –спектрів ( рис.2) за зміною конфігурації та інтенсивності смуг поглинання дають можливість зробити висновки про природу взаємодії компонентів зольного розчину з колагеном.

Желатин, як і всі білки, дає звичайну смугу поглинання в області 3400-2700 см –1; в області 1700-1100 см-1 спостерігаються валентні та деформаційні коливання білкових груп Інтенсивні смуги поглинання алюмосилікатів знаходяться в області 3900-3690 см-1 і в області 1100-400 см -1, тобто за межами визначення складових білку. Відсутність принципових відмінностей спектрах поглинання зразків 1 та1К( желатинова плівка з каоліном) в області 3400-1100 см-1 свідчать про інертність каоліну по щодо білка.

У досліджуємих композиціях на частоті коливань 3400см-1 збільшенню оптичної густини відповідає збільшення кількості груп N-Н, О-Н, що утворюють водневі зв'язки між елементами структури колагену, або ж за участю молекул води. Підтвердженням цьому може бути наявність смуги деформаційних коливань води в області 1650-1700см-1. Розпушеному колагену притаманне збільшення активних центрів, за допомогою яких утворюються водневі зв'язки.

Частота поглинання 1550 см-1 відповідає коливанням N-Н, N-О, N-С груп білка. Збільшення оптичної густини свідчить про зрастання кінцевих груп, що може відбуватися як внаслідок розриву поперечних зв'язків колагену, так і розщеплення пептидних зв'язків в головних ланцюгах. Збільшення кількості карбоксильних груп. що проявляється на частоті 1350 см-1, обумовлене здебільшого дезамідізацією колагену, внаслідок розщеплення амідів аспарагінової та глутамінової кислот. Частота 1100 см-1 характерна для деформаційних коливань Ме-Он і для вільних сульфато-груп.

Проведені дослідження показують, що зольні властивості NаОН за природою взаємодії з функціональними групами білка ідентичні зольним властивостям Са(ОН)2. Але, на відміну від гідроксиду кальцію, обробка їдким натром сприяє більшому руйнуванню поперечних зв'язків різної природи.

Визначали амінокислотний склад дерми після зоління та відпрацьованих зольних рідин Отримані дані (табл.6,7) дають уявлення про амінокислотний склад дослідних продуктів.

У голині спостерігається зменшення залишків тирозину для продуктів всіх варіантів, в порівнянні з нативним колагеном, що можливо, зумовлено відщепленням лугом тілопептидних кінцівок, їх гідролізом. Також для всіх продуктів характерне підвищення вмісту дикарбонових амінокислот, що можна пояснити утворенням нових карбоксильних груп внаслідок розщеплення амідів аспарагінової та глутамінової кислоти з перетворенням останніх у відповідні амінокислоти. Незначне зниження вмісту аргініну свідчить відбувається внаслідок відщеплення лугом гуанідінових груп.

Таблиця 6

Амінокислотний склад колагену дерми ВРХ

№п/п

Амінокислота

Варіант

Склад нативного колагену, %



1

2

3

4




Мк моль

%

Мк моль

%

Мк моль

%

Мк