LibRar.Org.Ua — Бібліотека українських авторефератів

Загрузка...

Головна Легка промисловість → Розробка колагензберігаючої технології дехромування продуктів переробки шкіри і одержання білоквмісного клею

білків,%

темп.

звар.,

оС

1

3,50

11,69

11,5

0,10

8,4

58

0,01

9,5

57

2

3,00

9,78

10,0

0,12

8,3

58

0,03

9,4

57

3

2,50

9,94

9,9

0,14

8,2

58

0,05

9,0

57

4

2,00

7,11

7,3

0,36

7,7

59

0,18

8,9

58


В розділі 3 запропоновано механізм дехромування колагену шкіряної стружки або обрізі в присутності гідроксиду амонію (рис.3). На нашу думку, відбуваються два послідовно-паралельні процеси, які на рис.2 позначено стрілками: 1. руйнування електровалентних зв'язків між білковим карбоксилом та Cr+3 і координаційних зв'язків між Cr+3 та електронегативними атомами колагену, між Cr+3 та дублячими гідроксокомплексами під впливом гідроксид-іону та аніонів солей; 2.руйнування (гідроліз) ковалентних полярних пептидних зв'язків –СО_NH_ за механізмом нуклеофільної атаки молекулами води у лужному середовищі. Другий процес відбувається незначно, про що свідчать низькі втрати білків при дехромуванні. Вилучений Cr+3 зв'язується в переважно нейтральні комплекси (див. розділ 5), що запобігає процесу, зворотньому дехромуванню. Комплекси, вірогідно, є поліядерними, та різнолігандними: вони містять молекули аміаку, води, аніони кислот дехромуючих солей та амінокислот колагену, утворених за рахунок гідролізу пептидних зв'язків.

В четвертому розділі досліджено надмолекулярну структуру дехромованого колагену продуктів переробки шкіри, його амінокислотний склад; розроблено технологію дехромування і виробництва клею з дехромованої сировини, проведено математичне планування та оптимізація процесу одержання клею з урахуванням параметрів дехромування, показано екологічну доціль-

ність розробленої технології. | |

C=O O NH

| || |

HC __(CH2)2 __C __O__NH4 + H2N__(CH2)4__CH

| |

NH C=O

| |

C=O + NH

/ | |

____ Cr (1) [Crx(OH)y(NH3)zAm(H2O)nPpХr]0

| / (1) |

C=O O HO OH NH

| || / | NH4OH NH4+ + OH-

HC_(CH2)2 __C_O_____Cr NH2 _(CH2)4__ CH + NH4A NH4+ + А-

| / | H2O

NH HO OH C=O (рН=10,5-11,5) |

| (2) / | | | HC__R

C=O H2O Cr _____X NH (2) HC__R HC__R |

| / | | | NH2

HCR1 NH НN: +

| | + Н2О | 

C=O O=C + H OH O=C_OH

| | |

HC_R1 HC_R1 HC_R1

| | |


Рис. 3. Механізм дехромування колагену шкіряної стружки (обрізі) в присутності NH4OH, де А- кислотний залишок дехромуючої солі (NH2COO-, SO42-, CO32-); Х- аніон дубителя, Р- кислотні залишки амінокислот, утворених за реакцією (2) в результаті гідролізу пептидних зв'язків колагену; х, у, z, m, n, p, r – кількість молів певного ліганду в одному молі утвореного комплексу.


В результаті дехромування колагену карбаматом або сульфатом амонію в присутності гідроксиду амонію завдяки м'якому та ренатуруючому впливу цих дехромуючих агентів надмолекулярна структура колагену зберіглася в порівнянні з структурою колагену після пікелювання та дублення. На мікрофотографіях колагену видно, що після дехромування зберіглося правильне розташування макроперіодів не тільки вздовж самої фібрили, але й між різними фібрилами, яке характерне для необробленого колагену. Не спостерігається розщеплення фібрил на субфібрили, яке характерне для дубленого колагену; зникли "муфти", характерні для кислотного впливу на колаген, які мали місце на окремих ділянках пікельованого колагену. З перетину фібрили видно, що вона не набула поперечних деформацій. Це пов'язане з тим, що антигідротропні іони NH4+, SO42-, NH2COO- сприяють ренатурації колагену. Визначено величини макроперіодів та ширину фібрил колагену після пікелювання та після дехромування. Показано, що після дехромування надмолекулярна структура колагену зберігається, і за величиною макроперіоду (який дорівнює 670Ао для системи з (NH4)2SO4, 650 Ао для системи з NH2COONH4) структура колагену більш наближується до нативного колагену (680 Ао), ніж структура пікельованого колагену (610 Ао).

При дослідженні амінокислотного складу дехромованого колагену в порівнянні з пікельованим встановлено, що сумарний молярний вміст амінокислот в 105 г білку для пікельованого колагену складає 1021, або 93% від нативного колагену, для дехромованого сульфатом амонію в присутності NH4OH складає 1000, або не менш, ніж 97,7% від пікельованого, та для дехромованого системою, утвореною при пропусканні вуглекислого газу через розчин NH4OH – 990, або не менш, ніж 97,0 % від пікельованого, бо втрати амінокислот ще мали місце під час процесу дублення. Це свідчить про збереження, в основному, амінокислотного складу колагену дерми після дехромування. В табл.3 наведено вміст деяких амінокислот, які характеризують колаген (гліцин, пролін, оксипролін) та амінокислот, чутливих до лужних обробок (аспарагінова, глютамінова кислоти, серин, треонін та аргінін. Останній під дією лугів перетворюється на орнитин). З табл.3 видно, вміст проліну+оксипроліну зменшився лише на 3,3% (для (NH4)2SO4) та на 7,8% (для СО2+NH4OH), серину+треоніну – відповідно на 7,7% та 14%; вміст інших амінокислот не зменшився, орнитин не виявлено, що свідчить про м'який вплив даних дехромуючих систем на колаген.

Таблиця 3

Вміст деяких амінокислот в колагені до і після обробок (в моль на 105 г білку)

Амінокислота

нативний

після пікелю-вання

після дехромування




(NH4)2SO4+ NH4OH

розчином СО2+NH4OH

гліцин

367

345,9

346,5

350,7

пролін + оксипролін

235

203,4

196,6

187,5

аспарагінова + глютамінова кислоти

136

146,5

137,3

140,8

аргінін

55

49,8

48,4

50,5

серин +